C1s Proenzyme  A103

上海起發為complementtech一級經銷商，Complement Technology，Inc.于2005年成立.CompTech于2005年收購Advanced Research Technologies。Complement Technology繼續為世界各地的科學家提供高質量的試劑，并在我們的清單中增加了許多新試劑。我們盡力為您的應用提供宜試劑和使用我們補充試劑的宜建議。  C1s Proenzyme 

名稱： C1s Proenzyme                                

目錄號：      A103

提供的大小：          250微克/瓶

濃度：           1.0 mg / mL  （見實際濃度分析證書）

形式：                          冷凍液體

活性：                      > 80％C1s在活化后與過量的C1-INH以1：1結合。

純度：                         SDS PAGE> 90％

緩沖液：                        50 毫摩爾磷酸鈉，130 毫 NaCl，pH為7.2

滅絕 科夫。        阿 _280 納米=  1.0毫克0.96 / mL的純的C1s

分子量：     86000 沓（1支鏈）

防腐劑：              無，0.22μm過濾。

存儲：                      -70 ^Ò C或以下。  避免凍結/解凍。

資源：                       正常 人血清（通過認證測試顯示為陰性

對于 HBsAg，HTLV-I / II，STS以及針對HCV，HIV-1和HIV-II的抗體）。

預防措施：               使用正常的預防措施處理人體血液制品。

產地：                        制造在美國。

一般描述

            的C1s 酶原是單鏈86000 道爾頓 蛋白是酶的C1s的天然形式。  C1s是C1復合體的亞單位，它是級聯中的個補體成分，被稱為補體的經典途徑。  C1s 酶 是一種非活性酶原，直到C1被激活。  C1復合物結合并被抗原 - 抗體復合物（免疫復合物）激活，產生C1r酶。  在C1復雜C1R酶激活的C1s 酶原產生的C1s酶。  C1復合物是一個C1q，兩個C1r和兩個C1s分子的非共價鈣依賴性復合物。  C1q通過其六個臂中的兩個或更多個與Fc結合IgG或 IgM的結構域。  多個臂，以免疫復合物的結合導致在復合體（蛋白酶酶原）兩個C1R蛋白激活產生兩個蛋白酶切割并激活兩個的C1s 酶原在復合物（Morikis，D。和Lambris，JD（2005））。  C1s的這種激活的酶原 被裂解引起的與58000個28000兩個鏈的C1s酶道爾頓片段。 

            活化的C1s酶切割補體組分C4釋放C4a并引發C4b與活化表面的共價連接。  活化的C1s也裂解C2，并且C2的較大片段與表面連接的C4b結合，形成經典途徑的C4b ，C2a，C3 / C5 轉化酶。

物理特性和結構

            的C1s 酶原是一種高分子量（86,000 道爾頓），單鏈，酶原 一的胰蛋白酶樣蛋白酶。  C1s 以31ug / mL存在于血漿中。  的C1s 酶原通過C1R酶（激活多茲，AW和辛，RB編輯（1997））。  兩種C1r分子在鈣存在下形成C1r-C1r復合物。  C1R-C1R subequently形成具有在鈣存在2個的C1s分子穩定的絡合物。  該四聚體可以存在于溶液中，但在C1q的存在下它結合形成在鈣存在下穩定的C1絡合物。  C1s 酶在766,000 道爾頓 C1復合物的血液中循環。  C1r自激活以及隨后的C1s激活，當其處于C1復合物中時與C1r與C1酯酶抑制劑（C1-INH）的弱關聯控制，并且與純化的C1r發生類似的穩定化。  然而，C1s和C1r酶通過與C1-INH結合而不可逆地失活（Ziccardi，RJ（1982））。

功能        

            C1s 酶可在鈣存在下與C1q和C1r 酶原形成C1復合物。  的C1s 酶原不具有蛋白水解活性，并且必須由孵育C1R酶被轉化成的C1s酶被激活。  C1s酶可用于活化流體相中的C4或C2。  在Mg ++存在下，活化的C4b和C2a可形成流體相C4b ，C2a ，其是經典途徑的C3 / C5 轉化酶。    來源于C1S制成的C1復合酶原會，活化的C1s酶后，激活C4和C2。  這發生在C1結合攜帶抗體的細胞如EA（Dodds，AW和Sim，RB編輯（1997年）; 摩根，BP編輯。（2000））。  EA是綿羊紅細胞，其表面結合有兔抗IgM抗綿羊紅細胞抗體（CompTech＃B200）（Morgan，BP編輯（2000））。

測定

            C1s的活性酶原通過首先用酶C1R激活它，并隨后測量其結合蛋白酶抑制劑C1抑制劑的能力（C1-INH，CompTech＃A140）進行檢查。  它也可以用于形成由一個C1q，兩個C1r和兩個C1s分子組成的C1復合物，并且可以如針對C1復合物所描述的那樣進行測定（CompTech＃A098）。

應用

            請參閱上面的函數一節。

規     

            C1復合體中C1s 酶的活化由C1-INH間接調節。  C1r自激活和隨后的C1s激活，當其位于C1復合物中時，由C1r與C1酯酶抑制劑（C1-INH）的弱關聯控制（Ziccardi，RJ（1982））。  一旦激活，C1s酶被C1-INH迅速失活。 

遺傳學

            在EMBL / Genbank中 的cDNA為的C1s登錄號酶原是J04080。  C1r和C1s的基因緊密連鎖，位于染色體12p13上。

不足之處

            已經發現C1的三個組分中的每一個的缺陷（Ross，GD（1986））。  C1R和的C1s缺陷患者容易發生系統性紅斑狼瘡（SLE）和復發性化膿性感染（羅瑟，K.，等人，（1998））。  它們缺乏經典途徑功能，可能會或可能不會在血液中顯示抗原。 

疾病

            請參閱上面的標題為“缺陷”部分。

參考

Dodds，AW和Sim，RB編輯（1997年）補充。實用方法（ISBN 019963539）牛津 大學 按， 牛津。

Morikis，D.和Lambris，JD編輯。 （2005）補體系統的結構生物學。（ISBN 0-8247-2540-9）泰勒 ＆Francis集團， 佛羅里達。

摩根，BP編輯。（2000）補充方法和協議。  （ISBN 0-89603-654-5）Humana Press，Inc.，托托瓦， 新澤西州。

羅斯，GD（1986）補體系統的免疫生物學。（ISBN 0-12-5976402）學術出版社，奧蘭多。

羅瑟，K.，直到，GO，和? ? NSCH，GM（1998）的補體系統。（ISBN 3-540-61894-5） Springer -Verlag，海德堡。

Ziccardi，RJ（1981）在生理條件下激活經典補體途徑的早期成分。J. Immunol。126：1769年至1773年。

Ziccardi，RJ（1982）通過分子內 自動催化機制自發活化人補體（C1）的個組分。J. Immunol。128：2500至2504年。

Ziccardi，RJ。（1982）阿用于穩態C-1抑制劑的新角色：人補體的成分的激活的控制。J. Immunol。128：2505-2508。

僅供研究使用。

不適用于人類或藥物使用。

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